Enzymes of the glutathione S-transferase (GST) family are composed of many cytosolic, mitochondrial, and microsomal (now designated as MAPEG) proteins. GSTs are present in eukaryotes and in prokaryotes, where they catalyze a variety of reactions and accept endogenous and xenobiotic  substrates. Members of the GST superfamily are extremely diverse in amino acid sequence, and a large fraction of the sequences deposited in public databases are of unknown function. The Enzyme Function Initiative (EFI) is using GSTs as a model superfamily to identify new GST functions.

Glutathion-S-Transferasen (GSTs, auch Glutathiontransferasen) sind Enzyme, die die Bindung von Glutathion an Xenobiotika (Organismusfremde organische Verbindungen) katalysieren. Die so gebildeten Konjugate können, je nach Organismus, durch Transport aus der Zelle und Exkretion oder durch Import in Vakuolen und folgenden Abbau aus dem Stoffwechsel entfernt werden. Glutathiontransferasen kommt damit eine zentrale Rolle bei der Entgiftung organischer Stoffe zu.