Un buvardage de western, ou encore western
blot ou immunoblot, est une méthode de
protéomique, ayant recours à la
biologie moléculaire, la
biochimie et l'immunogénétique, pour détecter une
protéine spécifique dans un échantillon donné d'extrait ou d'homogénat tissulaire. La technique utilise l'
électrophorèse sur gel de polyacrylamide pour séparer les protéines, préalablement
dénaturées, selon leur masse. Les protéines sont ensuite transférées depuis le gel sur une membrane (typiquement en
nitrocellulose), où elles sont exposées à un
anticorps spécifique de la protéine d'intérêt. Il est possible grâce à cette technique de détecter la présence d'une protéine dans un tissu, d'évaluer sa taille, sa concentration, les variations de cette concentration, effectuer des comparaisons de concentrations entre différents groupes, etc. D'autres techniques utilisant les anticorps permettent la détection de la protéine dans les cellules après fixation (
immunocytochimie) et dans les tissus (
immunohistochimie).
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