Reptilase, auch als Batroxobin (BX) oder Defibrase bezeichnet, ist ein aus dem Gift der Schlangenarten Bothrops atrox und Bothrops jararaca aus der Familie der amerikanischen Lanzenottern isoliertes Enzym. Aus biochemischer Sicht handelt es sich um eine als artspezifische Variante von Venombin A mit der EC-Nummer 3.4.21.74 klassifizierte Serinproteinase (vormals eigenständige EC-Nummer 3.4.21.29), deren Molekül aus 231 Aminosäuren besteht und eine Molekülmasse von etwa 36 Kilodalton hat. Es beeinflusst bei Wirbeltieren die Blutgerinnung durch eine Förderung der Spaltung von Fibrinogen zu Fibrin und Fibrinopeptid A. Reptilase wirkt damit ähnlich dem körpereigenen Enzym Thrombin, allerdings über einen anderen Mechanismus. Es wurde erstmals 1957 beschrieben und zählt zu einer als snake venom thrombin-like enzymes (SVTLE; Thrombin-ähnliche Enzyme aus Schlangengift) bezeichneten Klasse von Enzymen.
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