Die Affinität ist in der Biochemie ein Maß für die Bindungsstärke zwischen den Bindungspartnern bei
Protein-
Ligand-Wechselwirkungen: Je höher die Affinität, desto größer die Assoziationskonstante, Ka (auch "Bindungskonstante" genannt). Gängigerweise wird heute allerdings das reziproke Maß, die
Dissoziationskonstante, Kd gebraucht: je höher die Affinität eines Proteins zu seinem Liganden, desto niedriger die Dissoziationskonstante des Komplexes. Am Beispiel der Bildung/des Zerfalls eines Enzym-Substratkomplexes, [ES] werden hier die Definitionen gemäß
Massenwirkungsgesetz bzw. kinetischen Konstanten (Geschwindigkeitskonstanten k) aufgeführt: In der Enzymkinetik wird gelegentlich Km, die
Michaeliskonstante, als Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat angegeben. Dies hat in der Praxis eine gewisse Berechtigung, theoretisch sind die Dissoziationskonstante des ES-Komplexes Kd und die Michaeliskonstante jedoch streng zu unterscheiden. Die Michaeliskonstante hängt nach Briggs und Haldane auch von der
Wechselzahl k2 ab und berechnet sich wie folgt:
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